Rozdíly mezi chymotrypsinem a trypsinem

Chymotrypsin vs trypsin

Celý trávicí trakt uvolňuje různé enzymy, které rozkládají složité molekuly potravin do jednodušších a lépe stravitelných. Žaludek, játra, pankreas všechny propracované šťávy pomáhají převést naše potraviny na sacharidy, bílkoviny a tuky tak, aby naše tělo mohlo absorbovat a využívat. Pankreas, ležící v břiše, přímo pod žaludkem, je listový orgán, který uvolňuje maximální počet trávicích enzymů. Trypsin a chymotrypsin jsou trávicí enzymy, které produkuje.

Nyní, protože tyto enzymy jsou tak silné, že jsou schopny trávit i samotnou pankreatu, jsou všechny uvolněny z buněk v inaktivovaných formách. Tito jsou také nazýváni jako prekurzory. Prekurzory je třeba převést na aktivní formu jinou chemickou látkou nebo se aktivovat při určitých teplotách. Trypsin se uvolňuje jako trypsinogen ze slinivky břišní, zatímco chymotrypsin se uvolňuje jako chymotrypsinogen. Trypsinogen se uvolňuje společně s jiným enzymem inhibujícím trypsin, aby se zabránilo náhodnému aktivování trypsinu z poškození pankreatu. Spolu s trypsinogenem a chymotrypsinogenem, prokarboxypeptidázou, mnoho lipáz, elastáz a proteáz je zpracováno a vyprázdněno přes kanál pankreatu do tenkého střeva (duodenum).

Uvolňování těchto enzymů nebo zymogenů z pankreatu stimuluje neurotransmiter nazvaný Cholecystokinin (CCK). CCK se uvolňuje duodenum v reakci na tučné / bílkovinné potraviny bohaté na lumen.

Trypsinogen se přeměňuje na aktivní formu trypsinu, když přichází do styku s okrajem kartáčů tenkého střeva. Zde se enzym zvaný enterokinasa uvolňuje z hraničních vil. Aktivovaný trypsin nyní aktivuje všechny ostatní uvolněné enzymy, jako je chymotrypsinogen, prokarboxypeptidáza atd., Do svých aktivních forem chymotrypsinu a karboxypeptidázy atd.

Trypsin a chymotrypsin jsou oba proteiny šetřující enzymy. Rozkládají bílkoviny na své aminokyseliny. Trypsin štěpí proteiny rozbitím bazických aminokyselin, jako je arginin a lysin, zatímco chymotrypsin rozkládá aromatické aminokyseliny, jako je tryptofan, fenylalanin a tyrosin. Chymotrypsin v zásadě štěpí peptidové amidové vazby v polypeptidech. Také působí na aminokyseliny leucinu a methioninu.

Chymotrypsin má 3 izomerní formy, a to chymotrypsinogen B1, chymotrypsinogen B2 a chymotrypsin C. Podobně obsahuje trypsin 3 izoenzymy nazývané trypsin 1, trypsin 2 a mezotrypsin. Funkce těchto izomerních forem trypsinu a chymotrypsinu jsou stejné. Lékařsky je trypsin velmi důležitý, protože intra-pankreatická aktivace trypsinu může způsobit strašnou kaskádu reakcí. Aktivuje všechny ostatní trávicí enzymy, lipázy, proteázy, elastázy a začne trávit pankreas zevnitř, což vede k akutní pankreatitidě. Akutní pankreatitida je život ohrožující stav, pokud není identifikován včas a léčen přiměřeně. Na druhou stranu, nedostatek trypsinu může vést k další poruše nazvané mekonium ileus u novorozence. Vzhledem k nedostatku trypsinu není mekonium (novorozenecké výkaly) zkapalněno a nemůže procházet střevem, což vede k zablokování a úplné střevní obstrukci. Jedná se o chirurgický stav, který musí být okamžitě ošetřen.

Vezměte si ukazatele domů:

Trypsin a chymotrypsin jsou oba proteiny šetřující enzymy uvolňované exokrinním pankreasem v břiše. Oba jsou uvolňovány v jejich inaktivovaných formách, trypsinogen a chymotrypsinogen. Trypsinogen je aktivován enterokinázou, která je uvolňována štěpkovými hraničními buňkami duodena. Trypsin naopak aktivuje chymotrypsin tím, že ho převede z chymotrypsinogenu. Trypsin aktivuje další enzymy, jako jsou proteáza, lipázy, elastázy a karboxypeptidázy. Trypsin je extrémně účinný a uvolňuje se společně s enzymem inhibujícím trypsin v pankreatu. Trypsin, pokud se aktivuje v pankreatu, může způsobit akutní pankreatitidu, která je život ohrožujícím stavem autolýzy pankreatické tkáně. Nedostatek trypsinu se vyskytuje u cystické fibrózy způsobující mekliový ileus u novorozenců.